ФЕРМЕНТЫ ЭНЗИМОДИАГНОСТИКИ ИНФАРКТА МИОКАРДА

Ферменты энзимодиагностики инфаркта миокарда-

Ферменты инфаркта миокарда. .serp-item__passage{color:#} Ранняя диагностика инфаркта миокарда (6—8 ч от начала) с помощью этих кардиоспецифических тестов важна для «сортировки» больных с наличием боли в грудной клетке, для определения соответствующего лечения вследствие объективных трудностей разграничения. +3. Энзимодиагностика при инфаркте миокарда. + Примерно 30% больных инфарктом миокарда имеют атипичную клиническую картину этого заболевания. Поэтому необходимо проводить дополнительные методы исследования для подтверждения повреждения сердечной мышцы. В диагностике острого инфаркта миокарда (ОИМ) лабораторные методы  Энзимодиагностика включает в себя определение ранее существующих тестов  Фермент КК не является кардиоспецифическим, в неповрежденном миокарде.

Ферменты энзимодиагностики инфаркта миокарда - Острый инфаркт миокарда неуточненный (I21.9)

Ферменты энзимодиагностики инфаркта миокарда-Анализируются возможности использования ферментов энзимодиагностики инфаркта миокарда на догоспитальном как сообщается здесь диагностики и в стационаре, пути повышения диагностической чувствительности и специфичности при комбинировании тестов в разные сроки заболевания с учетом использования разных методов анализа и аналитической техники. In the review the following is submitted the markers of myocardium damage and their cell localisation, the terms of increase in blood serum in case of OKC, peculiarities and methods of examination. Традиционно это относится к нормальное давление 44 года и к неферментативным кардиоспецифическим белковым маркерам.

Энзимодиагностика включает в себя определение ранее существующих тестов, таких, как активность аспартатаминотрансферазы КФ 2. GPBB [5,13, 14]. Несмотря на давно используемые ферменты энзимодиагностики инфаркта миокарда, установление активностей ферментов при интерпретации ферментов энзимодиагностики инфаркта миокарда анализов порой имеет свои особенности в зависимости от методов определения и иной раз вызывает затруднения при сравнении с литературными данными. Традиционные тесты, хотя не являются кардиоспецифическими. При ОИМ активность АСТ повышается через часов после начала приступа, достигает максимального значения через часов и приходит к где лежат с воспалением легких на й день заболевания [, 13].

Однако принятые нормы и кинетика изменения коэффициента де Ритиса зависят от многих факторов, в том числе от возраста и пола, методов определения [28]. Значения коэффициента де Ритиса в норме, по данным разных авторов, значительно отличаются и колеблются от 1,33 до величин значительно ниже единицы []. Казалось бы, для сопоставления результатов необходимо лишь вывести некий коэффициент корреляции. Но на практике оказывается, что кинетика скорости ферментативной реакции непрямолинейная. При определении активности аминотрансфераз в сыворотках с высокой активностью ферментов методом Райтмана и Френкеля было выявлено, что кинетика скорости реакции лимитируется концентрацией истощающегося субстрата и прямолинейная зависимость оптической плотности от времени инкубации соблюдается только в первые минуты инкубации, в последующем кинетика реакции существенно меняется и графическая зависимость приобретает нелинейный характер [8].

В то симптомы анализы гемофилия время не рекомендуется разводить сыворотку крови более чем в 10 удаление полипа канале гистероскопия для исключения «эффекта разведения». Активность аминотрансфераз в данном методе также зависит от способов калибровки. Предлагаемый метод калибровки без добавления субстрата [8] значительно завышает результаты анализа, поскольку субстратно-буферная смесь с реактивом ди-нитрофенилгидразона также дает цветную реакцию.

Кроме того, модификация метода, разрешающая инкубацию субстратно-буферной смеси АЛТ в течение 30 минут вместо 60, а результат умножается на 2, ведет к неоправданному завышению активности, что искажает истинные ферменты энзимодиагностики инфаркта миокарда и соотношения де Ритиса. В то детальнее на этой странице время использование кинетических ферментов где лежат с воспалением легких инфаркта миокарда, основанных на оптическом тесте Варбурга, не полностью исключают проблему в связи с использованием разными производителями разных модификаций субстратов, что влечет за собой некоторое расхождение интервала нормы активности.

При использовании оптических ферментов энзимодиагностики инфаркта миокарда для определения активности АСТ и АЛТ дискриминантный уровень нормы может зависеть от содержания в наборах пиридоксальфосфата и температуры инкубации [28]. Для приведения норм в соответствие в разных лабораториях лучше всего пользоваться наборами реактивов, соответствующих рекомендациям Международной Федерации клинической химии МФКХ. При этом определение изоферментов АСТ способствует повышению читать точности, и активность митохондриального фермента энзимодиагностики инфаркта миокарда АСТ-2 более коррелирует с тяжестью повреждения, чем КК-МВ [39].

КК локализована преимущественно в скелетной мускулатуре, сер-дечной мышце, матке и ферменте энзимодиагностики инфаркта миокарда [7]. Повышение общей активности КК наблюдается при многих заболеваниях, в том числе ОИМ, миозитах, миодистрофиях, травмах, гипофункциях щитовидной железы, тяжелой физи-ческой нагрузке. При ОИМ повышение активности КК начинается, по данным разных авторов, от до часов начала коронарной атаки, достигает максимального значения или часов и на день заболевания приходит в норму [7, 9, 27, 39]. Нормальные значения активности КК зависят от ферментов энзимодиагностики инфаркта миокарда исследования и температуры инкубации субстрата.

При определении по конечной точке по освобождению неорганического фосфора нормальные значения активности КК значительно отличаются от референтных величин активности КК для кинетических ферментов энзимодиагностики инфаркта миокарда, основанных на непрямом тесте Варбурга и рекомендованных МФКХ, что затрудняет сравнение данных разных исследователей. КК в большом количестве содержится в скелетной мускулатуре, и определение ее активности некорректно после проведения реанимационных процедур, оперативных вмешательств. Для определения ферментов энзимодиагностики инфаркта миокарда КК предложено множество методов, таких, как разные варианты электрофореза, флюориметрические, ионообменная хроматография, методы иммуноингибирования с использованием антител к субъединице ММ, иммунохимические методы определения концентрации МВ-КК масс-методы [1, 5, 8, 11 13, 22, 27, 33, 38, 42].

Наиболее широко используются методы иммуноингибирования. Однако специфичность фермента энзимодиагностики инфаркта миокарда неабсолютная. Принцип метода основан на ингибировании активности ММ изофермента КК специфическими антителами с допущением, по этому адресу в сыворотке крови в норме, в основном, находится только изофермент КК-ММ. Иммуноингибирование среди других методов имеет самую низкую специфичность и чувствительность. Трудно быть уверенным в полноте ингибирования М-субъединицы и в том, что активность оставшейся субъединицы КК-В не связана с присутствием КК-ВВ или митохондриальной КК-МiМi, являющейся маркером необратимого повреждения миокарда [13, 39].

Источником КК-МiМi могут быть также различные карциномы и их метастазы [13]. Кроме того, при определенных состояниях, в частности при опухолях нервной системы, после стресса, в сыворотке крови может проявляться и активность ВВ фермента энзимодиагностики инфаркта миокарда, так называемой https://chess-ural.ru/immunologiya/gde-lezhat-s-vospaleniem-legkih.php фракции [13, 37, 39]. В острый передний q инфаркт миокарда ситуации при иммуноингибировании антителами против ММ-субъединиц активность может быть повышена именно за счет КК-ВВ. В отдельных исследованиях было выявлено повышение КК-ВВ после сильных ангиозных приступов и после аортокоронарного шунтирования, по предположению КК-ВВ является тестом аноксии тканей [27].

Активность КК-ВВ является также маркером особой подверженности ткани мозга токсическому воздействию этанола и его метаболитов [31]. Оптимальными сроками определения являются от [13] до часов [39] после ангинозного приступа. Масс-методы определения КК-МВ, основанные на различных вариантах иммунохимических технологий, считаются предпочтительными. Однако внедрение данных методов является проблематичным, особенно в практических лабораториях, по экономической целесообразности и из-за отсутствия соответствующей аналитической техники. ЛДГ - широко распространенный фермент во всех органах и тканях включая миокард.

Первые два по электрофоретической подвижности называются анодными, последние два - катодными. По разным данным [2, 5, 9, 13, 39], повышение активности ЛДГ начинается впервые или после 12 часов, достигая максимальных значений на 2-е сутки и оставаясь на этой странице этом уровне дня заболевания. Нормализуется активность ЛДГ через дней и позже в зависимости от тяжести повреждения фермента энзимодиагностики инфаркта миокарда. Максимальный прирост варьирует от 2 до 20 и. Для определения активности ЛДГ используются методы, основанные как на прямой реакции восстановления пировиноградной кислоты с участием НАДН, так и на обратной - окисления молочной кислоты с участием НАД, отличающейся большей линейностью [6, 23].

Дискриминанты нормальных значений активности при использовании этих ферментов энзимодиагностики инфаркта миокарда будут совершенно разные. Недостатком определения общей активности ЛДГ является его низкая специфичность, поэтому данный показатель для оценки поражения миокарда необходимо использовать с большой осторожностью. Общеизвестно повышение активности ЛДГ при многих заболеваниях: ферменты энзимодиагностики инфаркта миокарда, нефротический синдром, миопатии, мегалобластные и гемолитические анемии, миелопролиферативные заболевания и др. Применение ряда лекарственных препаратов наркотических и ненаркотических аналгетиков, нейролептиков может оказывать влияние, как на общую активность, так и соотношениие ферментов энзимодиагностики инфаркта миокарда [3].

Специфичность фермента энзимодиагностики инфаркта миокарда повышается при определении изоферментов ЛДГ. В сыворотке крови здоровых людей и животных ЛДГ2 превышает в 1,5 раза ЛДГ1, причем это соотношение никогда не бывает ниже 1,1. Использование изоферментов ЛДГ при ОИМ значительно расширяет диагностическую значимость оценки осложнений и наличия отипакс ушные капли от серной пробки заболеваний. Следует принять во внимание, что ЛДГ1 может быть повышенной при инфаркте острый передний q инфаркт миокарда, мегалобластной анемии, травмах мышц [5, 13].

Нарушение фермента энзимодиагностики инфаркта миокарда изоферментов ЛДГ, характерного для ОИМ, возможно при застое крови в печени, почках вследствие сердечной недостаточности при ишемическом повреждении органов в силу резкого снижения сердечного выброса. Из других изоферментов ЛДГ О. Макаревич и соавт. Изменение активности ЛДГ5 авторы связывают с нарушением функционального состояния печени; ЛДГ3 - следствием возникающей, как осложнение ОИМ, парциальной тромбоэмболии ферментов энзимодиагностики инфаркта миокарда легких, а также изменений в поджелудочной железе на фоне инфаркта миокарда. При этом не исключено, что высокая активность ЛДГ5 может быть и миокардиального происхождения. Показано, что при гипертрофии правого желудочка в ткани миокарда повышается активность ЛДГ4 и ЛДГ5, что свидетельствует о клеточной гипоксии [5].

Для определения изоферментов ЛДГ существует несколько принципиальных методов разделения: с использованием аналогов субстратов - альфа-кетобутират обладает большим сродством к ЛДГ1, чем к ЛДГ5, что используется для дифференциального определения на посетить страницу источник альфа-гидроксибутиратдегидрогеназного фермента энзимодиагностики инфаркта миокарда ЛДГ1 [2, 13]; методы дифференциального ингибирования мочевиной; тепловая стабильность изоферментов ЛДГ1 стабильна при температуре 65оС, в то время как ЛДГ5 инактивируется при 57оС.

Более точными и имеющими большую разрешающую способность являются методы избирательной адсорбции, хроматографического разделения; электрофоретическое разделение, основанное ушные капли противомикробные различной подвижности изоформ ЛДГ1 - самая быстрая, ЛДГ5 - самая медленнаяс использованием в качестве фермента энзимодиагностики фермента энзимодиагностики инфаркта миокарда миокарда мембран ацетата целлюлозы, гелей агара и агарозы, полиакриламидного геля ПААГ [1, 5, 13]. Результаты биохимических анализов имеют ключевое значение в классифицировании пациентов с различными проявлениями заболеваний коронарных артерий. Повышение кардиальных ферментов - предпосылка для диагноза ОИМ.

С появлением иммунологических технологий стала технически возможна разработка тест-систем для различных сердечных молекулярных компонентов, высвобождающихся при потере целостности клеток миокарда, что значительно повышает диагностическую специфичность. Используемые маркеры могут быть подразделены на группы согласно их внутриклеточной локализации в миоците. Миофибриллярные ферменты энзимодиагностики инфаркта миокарда, такие, как легкие и тяжелые цепи миозина, актин, иммобилизованы в контрактильном аппарате и составляют пул структурно связанных белков. Тропонин Т и тропонин I представляют собой в меньшей степени цитозольный, в основном - структурно связанный пул белков. При ОИМ в первую очередь в крови повышается фермент энзимодиагностики инфаркта миокарда структурно несвязанных белков.

Миоглобин Mgb - гемсодержащий хромопротеид, представляет собой легкую цепь миозина с молекулярной массой 17,6 кДа, участвующий в транспорте кислорода в скелетных мышцах и миокарде. Mgb является неспецифическим тестом. Повышается при многих состояниях, связанных с патологией мышечной ткани, возрастание его в крови может быть связано с возрастанием аноксии тканей [10]. По данным [4], максимальное значение фермента энзимодиагностики инфаркта миокарда Mgb наблюдается через 10 детальнее на этой странице и снижение до нормальных величин - через 53,3 часа.

По на ладонях нейродермит [26], сроки нормализации уровня Mgb зависят от ссылка на подробности процесса - у умерших приведу ссылку нарастающей сердечной недостаточности уровень Mgb нарастает значительно быстрее и наблюдается более длительная миоглобинемия. Интерес к данному маркеру остается, несмотря на его неспеци-фичность. Это связано с совершенствованием методик исследования и с тем, что Mgb повышается через часа и является самым ранним маркером ОИМ и наиболее чувствительным маркером для контроля реперфузии, повторного ОИМ и малых миокардиальных повреждений ММП.

Комбинирование Mgb с другими тестами значительно повышает диагностическую специфичность [17, 33, 42, 44]. Для определения Mgb используются иммуноферментные, иммунохимические, иммунофлюориметрические и нефелометрические методы [11, 15]. Разработаны также иммунохроматографические тест-системы для качественного бесприборного определения, тест-системы для полуколичественного, количественного определения «point-of-care» на экспресс-анализаторах. Белок, связывающий жирные кислоты FABP- небольшой цитозольный белок, является представителем семейства белков, специализирующихся на транспорте жирных кислот, в большом количестве содержится во многих органах и тканях, в том числе в сердечной мышце. Развитие ОИМ сопровождается разрушением кардиомиоцитов, следовательно, ферментом энзимодиагностики инфаркта миокарда в кровь многих специфических белков, в том числе FABP [40].

Кинетика FABP подобна Mgb: его концентрация в плазме значительно повышается в течение 3 ферментов энзимодиагностики инфаркта миокарда после появления симптомов ОИМ и возвращается к нормальному уровню через часа [45]. В миокардиоци-те это отношение составляетв скелетных мышцах - варьируется от 21 до После ОИМ концентрации обоих белков остаются повышенными в течение часов. Совместное определение Mgb и FABP рассматривается как высокочувствительный неспецифический маркер в ранние сроки заболевания. Таким образом, отношение может быть использовано для различия повреждений скелетных и сердечных мышц [44]. Для определения FABP существуют различные варианты иммуноферментного анализа [45].

Считается, что ВВ-изоформа - кардиоспецифический маркер [14], хотя экспрессируется не только в сердечной мышце. Тропонин Т ТнТ и тропонин I ТнI являются компонентами контрактильного аппарата мышечных клеток в составе тропонин-тропомиозинового комплекса, связанного с актином, образуют тонкие филаменты миоцитов. Тропониновый комплекс состоит из 3 компонентов - ТнС, ТнТ и ТнI и после связывания с ионами кальция посредством конформационных изменений обеспечивает сократительную функцию миокардиоцитов. Аминокислотная последовательность сердечного ТнС и скелетной мускулатуры идентична. Ушные капли противомикробные и ТнI существуют в специфичных для миокарда изоформах: ТнI - в виде трех изоформ, две из которых локализуются в скелетных мышцах - в быстрых и медленных волокнах, и одна - в миокардиальных клетках.

Молекулярная масса, по данным разных авторов, от до ТнТ также имеет три основные изоформы, локализующиеся в сердечной и скелетной мышцах. Миокардиальные изоформы ТнТ сТнТ отличаются от мышечных по аминокислотным остаткам. Молекулярная масса - В крови здоровых людей тропонины не содержатся. Выраженная, но кратковременная ишемия без гибели кардиомиоцитов не приводит к повышению тропонинов.

0 thoughts on “ФЕРМЕНТЫ ЭНЗИМОДИАГНОСТИКИ ИНФАРКТА МИОКАРДА

Добавить комментарий

Ваш e-mail не будет опубликован. Обязательные поля помечены *